中国科学院微生物研究所陈义华团队、李德峰团队与厦门大学王斌举团队开展联合研究，发现一种金属异构酶具备催化己糖氧化裂解的新功能，相关成果近日发表于国际学术期刊《自然-催化》。该发现为理解微生物代谢平衡策略提供了全新视角，展现了自然界中酶功能的精妙设计。
糖类作为生命活动的核心物质，其代谢过程涉及复杂的酶催化反应。其中，己糖的碳-碳键断裂是进入代谢途径的关键环节。此前，科研界对次级代谢过程中己糖裂解的具体机制了解有限，尤其是金属酶在其中的作用尚未被充分阐释。
研究团队以具有抗菌活性的天然产物“环烯酸菌素”为研究对象，聚焦其合成途径中的关键酶Art22。通过结构生物学分析，发现该酶呈现典型的TIM桶状构象，这种结构赋予其双重催化能力：一方面能催化己酮糖发生异构化反应，另一方面可通过金属离子激活氧气，将己糖氧化裂解为短链化合物并释放二氧化碳。
实验表明，Art22的独特之处在于其活性中心能连续完成两步反应。在微生物体内，该酶既参与抗菌分子的合成以抑制竞争菌种，又能及时降解胞内微量毒性产物，避免自身损伤。这种“合成-降解”双重功能使微生物在代谢过程中实现动态平衡，展现了自然选择对酶功能的优化设计。
据科研人员介绍，该研究首次明确了全新的糖类氧化裂解路径，突破了传统对金属酶催化类型的认知边界。这一发现不仅深化了对微生物代谢调控机制的理解，更为天然产物药物开发及酶工程改造提供了重要的理论基础，有望推动相关领域的技术创新。
